Un equipo dirigido por científicos de la Universidad de Brown ha analizado, átomo a átomo, los cambios en una familia de proteínas vinculada a la esclerosis lateral amiotrófica (ELA), a la demencia frontotemporal y a las enfermedades degenerativas del hueso y del músculo. Los resultados de la espectroscopia de resonancia ...
Un equipo dirigido por científicos de la Universidad de Brown ha analizado, átomo a átomo, los cambios en una familia de proteínas vinculada a la esclerosis lateral amiotrófica (ELA), a la demencia frontotemporal y a las enfermedades degenerativas del hueso y del músculo. Los resultados de la espectroscopia de resonancia magnética nuclear indican que la metilación de los residuos de arginina y las alteraciones en los llamados dominios de baja complejidad (DBCs) son claves en el cambio de las propiedades biofísicas de estas proteínas.
Nicolas Fawzi, co-autor del estudio, indica que en condiciones fisiológicas los DBCs contribuyen a la función fisiológica de la proteína. Cuando éstos se ven alterados se convierten en nódulos que persisten como inclusiones en la estructura de la proteína, llegando en algunos casos a causar una interacción con otra proteína que conduce a la formación de precipitados en forma de pequeñas gotas en diversas localizaciones intracelulares. Las alteraciones detectadas por los científicos afectan a tan sólo un puñado de átomos pero tienen un gran impacto sobre el potencial agregativo de la proteína afectada.
El entendimiento de este proceso patológico podría contribuir a desarrollar nuevas terapias para la ELA, concluyen los autores.