El nuevo método contribuirá decisivamente a la investigación del Parkinson y otras enfermedades neurodegenerativas.
La alfa-sinucleína juega un papel clave en el desarrollo de la enfermedad de Parkinson. Aunque ya existía abundante conocimiento acerca de su estructura dentro de los agregados amiloides que caracterizan la enfermedad, hasta el momento no existía ningún dato acerca de su estado original en la célula sana. Ahora, investigadores ...
La alfa-sinucleína juega un papel clave en el desarrollo de la enfermedad de Parkinson. Aunque ya existía abundante conocimiento acerca de su estructura dentro de los agregados amiloides que caracterizan la enfermedad, hasta el momento no existía ningún dato acerca de su estado original en la célula sana. Ahora, investigadores del Instituto Leibniz de Farmacología Molecular han utilizado una técnica espectroscópica de alta resolución para visualizar su estructura nativa.
En dos publicaciones aparecidas en las revistas Nature y Nature Communications, los autores demuestran que, en la célula sana, la alfa-sinucleína no presenta una estructura definida, de lo que puede concluirse que los cambios estructurales en esta proteína son un rasgo cardinal en la patogénesis de la enfermedad. El estado de la alfa-sinucleína en el interior de la célula es el mismo que el de la proteína purificada, según indica Philipp Selenko, director del estudio. Esta observación es sorprendente, ya que todas las proteínas intracelulares necesitan adoptar una estructura definida para poder sobrevivir en ese medio.
Esta paradoja podría ser explicada por la existencia de una región en el área central de la alfa-sinucleína que evita la penetración de otras moléculas y que, posiblemente, es la responsable de la generación de agregados amiloides altamente estructurados. Los científicos hipotetizan que, en estados patológicos, la región central sufre alteraciones que permiten el acceso a otras moléculas y causan la agregación, una teoría que será examinada en futuros estudios.