Los aptámeros facilitan la monitorización de la proteína causante de la ELA
Una nueva generación de oligonucleótidos sintéticos identifica el grado de condensación proteico a una resolución sin precedentes.
Un equipo internacional de investigadores ha desarrollado un método mediante el cual pueden ser determinados los diferentes estados de agregación de la proteína TDP-43, involucrada en la patogénesis y progresión de la esclerosis lateral amiotrófica (ELA) y otras enfermedades neurodegenerativas. Utilizando un aptámero seleccionado, o secuencia corta de ARN, la ...
Un equipo internacional de investigadores ha desarrollado un método mediante el cual pueden ser determinados los diferentes estados de agregación de la proteína TDP-43, involucrada en la patogénesis y progresión de la esclerosis lateral amiotrófica (ELA) y otras enfermedades neurodegenerativas. Utilizando un aptámero seleccionado, o secuencia corta de ARN, la técnica permite la visualización de TDP-43 con una resolución nanométrica y en un solo paso, lo que la diferencia de otras previas similares.
En más del 97% de pacientes con ELA, la translocación de TDP-43 del núcleo al citoplasma celular resulta en su agregación y formación de inclusiones tóxicas. Durante este proceso TDP-43 adopta diferentes tamaños y estructuras, a menudo más pequeñas que el limite de difracción de la luz, lo que dificulta enormemente su detección mediante técnicas de microscopía de fluorescencia convencionales.
Gian Gaetano Tartaglia, científico del Instituto Italiano de Tecnología y co-director del estudio, afirma que este nuevo método de detección ha sido posible mediante la aplicación de un algoritmo capaz de predecir interacciones entre proteínas y ARN a gran escala, basándose en las propiedades físico-químicas derivadas de sus respectivas secuencias. Una de las principales ventajas de los aptámeros es su sencillez de manufacturación y ausencia de interacción con otras proteínas, incluso cuando éstas presentan rasgos estructurales similares, concluye el investigador.
